核磁共振光谱使帕金森氏蛋白质在分子水平研究实现突破

Marc Platthaus 2020-05-27

ForschungszentrumJülich的科学家正在蛋白质研究中利用这一事实。如果蛋白质α-突触核蛋白在室温下每秒改变其结构超过1000次，则在-173℃下其速度要慢得多使用NMR光谱学，研究人员可以更好地了解在帕金森病发病过程中起重要作用的蛋白质。

　　在低温下，分子过程通常进行得更慢。ForschungszentrumJülich的科学家正在蛋白质研究中利用这一事实。如果蛋白质α-突触核蛋白在室温下每秒改变其结构超过1000次，则在-173℃下其速度要慢得多使用NMR光谱学，研究人员可以更好地了解在帕金森病发病过程中起重要作用的蛋白质。

　　Jülich - 蛋白质α-突触核蛋白每秒钟改变其形状数千次。利用这个技巧，ForschungszentrumJülich和Heinrich Heine University杜塞尔多夫的科学家们现在已经成功解密了飞行中蛋白质的分子性质。他们首先在自然水环境中用新技术快速冷冻该分子，然后通过核磁共振光谱仪对其进行可视化。

　　内在紊乱的蛋白质

　　α-突触核蛋白作为神经细胞中的正常成分发生。另一方面，它也形成可在帕金森患者的神经细胞中检测到的微观沉积物。“作为一种所谓的内在无序蛋白质，它始终呈现不同的空间折叠状态，即所谓的构象，”亨利克海塞教授解释说。因此，它是一组蛋白质积木之一，其研究特别具有挑战性。核磁共振波谱法(NMR)在实际测量生物分子结构时非常准确。“但是帕金森氏蛋白质的不同状态变化太快而不能直接成像。因此，迄今为止只能测量时间平均值，“Heise解释说。

　　通过NMR光谱分析极冷的样品

　　在ForschungszentrumJülich和杜塞尔多夫大学的生物分子核磁共振中心，化学家现在开发了一种方法，可以更好地了解。首先，她和她的同事将样品冷却至-173℃ 在分子水平上，这与将快节奏电影的单个快照叠加到单个静止图像中具有相似的效果。同样，轻微的帕金森蛋白行为。锁定在冰冻的冷冻液体中，使研究人员能够同时详细观察整个不同构象的整体情况。“例如，所获得的结果表明，当蛋白质处于”健康“状态时蛋白质可以采取的结果。

　　细胞壁的类型是至关重要的

　　α-突触核蛋白与细胞壁的相互作用也是由Drs领导的一个研究小组进行的一项研究的重点。Manuel Etzkorn表演过。与某些神经细胞的细胞膜相互作用被认为是帕金森病发展的重要因素。它们可能是形成第一个生殖细胞的起点，然后生长成更大的沉积物。在疾病过程中，这些可能会破坏细胞壁，从而导致受影响的神经细胞死亡。

　　我们的数据显示，第一次可以通过互动与细胞膜造成的构象和它们如何有利于α突触核蛋白的致病错误折叠，甚至之间的明确联系预防，”曼努埃尔说Etzkorn。因此，除了对基本机制的新颖见解外，更好地了解相互作用还可以开创新的治疗选择。

　　一支包括四个初级研究小组的国际团队可以取得成果。这项工作是在生物分子核磁共振中心进行的，FürschungszentrumJülich和Heinrich Heine大学杜塞尔多夫在Jülich校园共同运作。

内容来源：实验与分析

责任编辑：展源

审　　核：何发

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